Recomposición del cuerpo de referencia

Volver a la lectura: Rutina de entrenamiento hipertrófico La disponibilidad regula la fosfatidilinositol 3-quinasa, la p70 S6 quinasa y la glucógeno sintasa quinasa-3 en las células musculares L6: evidencia de la participación de la vía de la diana de rapamicina en mamíferos (mTOR) en la regulación positiva inducida por L-leucina del sistema A amino transporte de ácido Karine PEYROLLIER, Eric HAJDUCH, Anne S. BLAIR, Russell HYDE y Harinder S. HUNDAL1

Departamento de Anatomía y Fisiología, Instituto de Ciencias Médicas / Wellcome Trust Biocentre Complex, Dow Street, Universidad de Dundee, Dundee DD1 5EH, Reino Unido. El objetivo de la vía de la rapamicina en los mamíferos regula la señalización de la insulina a través de la redistribución subcelular del sustrato 1 del receptor de insulina e integra las señales nutricionales y las señales metabólicas de la insulina

ATSUKO TAKANO, ISAO USUI, TETSURO HARUTA *, JUNKO KAWAHARA, TATSUHITO UNO, MINORU IWATA Y MASASHI KOBAYASHI

Primer Departamento de Medicina, Universidad Médica y Farmacéutica de Toyama, Toyama 930-0194, Japón

Efectos de la restricción de carbohidratos en la dieta con alta

Ingesta de proteínas en el metabolismo de las proteínas y el eje somatotrópico Matthew P. Harber, Simon Schenk, Ariel L.Barkan y Jeffrey F. Horowitz Divisiones de Kinesiología (MPH, SS, JFH) y Endocrinología y Metabolismo (ALB), Universidad de Michigan y Veteranos Centro médico de asuntos, Ann Arbor, Michigan 48109

El efecto de la insulina sobre la síntesis de proteínas del músculo esquelético humano está modulado por cambios inducidos por la insulina en el flujo sanguíneo muscular y la disponibilidad de aminoácidos. Fujita S, Rasmussen BB, Cadenas JG, Grady JJ, Volpi E. Departamento de Medicina, Universidad del Sur de California, Los Ángeles, California, EE. UU.

El suministro de insulina y energía nutricional a corto plazo no estimulan la síntesis de proteínas musculares si la disponibilidad de aminoácidos en sangre disminuye.Bell JA, Fujita S, Volpi E, Cadenas JG, Rasmussen BB Sealy Center on Aging & Stark Diabetes Center, Departamento de Terapia Física, University of Texas Medical Branch, 301 University Blvd., Galveston, TX 77555-1144, EE. UU.

Regulación de mTOR por aminoácidos y ejercicio de resistencia en el músculo esquelético. Deldicque L, Theisen D, Francaux M. Institut d "Education Physique et de Readaptation, Universite catholique de Louvain, Bélgica

Mecanismo del efecto anabólico de la insulina en el músculo: mediciones de la síntesis y degradación de proteínas musculares utilizando aminoacil-tRNA y otras medidas sustitutivas. Show LS, Albright RC, Bigelow ML, Toffolo G, Cobelli C, Nair KS. División de Endocrinología, Clínica Mayo Facultad de Medicina, 200 First St. SW, Rochester, MN 55905, EE. UU. Acción de la insulina sobre la cinética de las proteínas musculares y el transporte de aminoácidos durante la recuperación después

Ejercicio de resistencia Gianni Biolo, Bradley D. Williams, R.Y. Declan Fleming y Robert R. Wo l f e Suga A, Hirano T, Kageyama H, Osaka T, Namba Y, Tsuji M, Miura M, Adachi M, Inoue S

Efectos de la fructosa y la glucosa sobre la leptina plasmática, la insulina y la resistencia a la insulina en ratas obesas delgadas y lesionadas con VMH. Am J Physiol Endocrinol Metab 2000 Apr; 278: E677-83 Romon M, Lebel P, Velly C, Marecaux N, Fruchart JC, Dallongeville J. Respuesta de la leptina a la comida de carbohidratos o grasas y asociación con la posterior saciedad y la ingesta de energía. Am J Physiol noviembre de 1999; 277 (5 Pt 1): E855-61

Hawkins M, Barzilai N, Liu R, Hu M, Chen W, Rossetti L. Papel de la vía de la glucosamina en la resistencia a la insulina inducida por grasas. J Clin Invest 1 de mayo de 1997; 99: 2173-82 Wang J, Liu R, Hawkins M, Barzilai N, Rossetti L. Una vía de detección de nutrientes regula la expresión del gen de la leptina en músculos y grasas. Nature 18 de junio de 1998; 393: 684-8 Estimado JF, Kolaczynski JW, Nyce MR, Ohannesian JP, Opentanova I, Goldman WH, Lynn RB, Zhang PL, Sinha MK, Considine RV. Disminución de la relación líquido cefalorraquídeo / leptina sérica en la obesidad: un posible mecanismo de resistencia a la leptina. Lancet 20 de julio de 1996; 348: 159-61

Banks WA, Clever CM, Farrell CL. Saturación parcial y variación regional en el transporte de sangre al cerebro de leptina en ratones de peso normal. Am J Physiol Endocrinol Metab 2000 junio; 278: E1158-65

Banks WA, DiPalma CR, Farrell CL. Transporte alterado de leptina a través de la barrera hematoencefálica en la obesidad. Péptidos Noviembre de 1999; 20: 1341-5

Kastin AJ, Akerstrom V. El ayuno, pero no la adrenalectomía, reduce el transporte de leptina al cerebro. Péptidos 2000 Mayo; 21: 679-82

Banks WA, DiPalma CR, Farrell CL. Transporte alterado de leptina a través de la barrera hematoencefálica en la obesidad. Péptidos Noviembre de 1999; 20: 1341-5

J Endocrinol 2002 Jul; 174: 121 El papel de la leptina en la regulación de la secreción de TSH en estado de alimentación: estudios in vivo e in vitro

Ortiga-Carvalho TM, Oliveira KJ, Soares BA, Pazos-Moura CC

Int J Mol Med 2002 Enero; 9:31

La glándula tiroides de la rata expresa la forma larga de los receptores de leptina y la leptina estimula la función de la glándula en animales eutiroideos que no han ayunado.

Nowak KW, Kaczmarek P, Mackowiak P, Ziolkowska A, Albertin G, Ginda WJ, Trejter M, Nussdorfer GG, Malendowicz LK

Clin Endocrinol Metab 2002 Mayo; 87: 2391

La administración de leptina en dosis bajas revierte los efectos de la reducción de peso sostenida sobre el gasto energético y las concentraciones circulantes de hormona tiroidea

Rosenbaum M, Murphy EM, Heymsfield SB, Matthews DE, Leibel RL.

J Endocrinol 2003 Enero; 176: 7-12

TSH estimula la secreción de leptina por efecto directo sobre los adipocitos Menendez C, Baldelli R, Camina JP, Escudero B, Peino R, Dieguez C, Casanueva FF

J Clin Endocrinol Metab, julio de 2001; 86: 3284

Regulación transcripcional del gen de la hormona liberadora de tirotropina mediante la señalización de leptina y melanocortina.

Harris M, Aschkenasi C, Elias CF, Chandrankunnel A, Nillni EA, Bjoorbaek C, Elmquist JK, Flier JS, Hollenberg AN

Endocrinología. Mayo de 1998; 139: 2600-4. Expresión del ácido ribonucleico mensajero beta del receptor de estrógenos en neuronas de oxitocina y vasopresina de los núcleos supraóptico y paraventricular de rata. Hrabovszky E, Kallo I, Hajszan T, Shughrue PJ, Merchenthaler I, Liposits Z

J Neurobiol. 5 de septiembre de 1998; 36: 357-78. Expresión y caracterización neuropeptidérgica de los receptores de estrógeno (ERalpha y ERbeta) en todo el cerebro de la rata: evidencia anatómica de las distintas funciones de cada subtipo. Laflamme N, Nappi RE, Drolet G, Labrie C, Rivest S

Acta Neurobiol Exp (Warsz). 1996; 56: 787-96. Mecanismo neuroendocrino que media la supresión inducida por el ayuno de la secreción de la hormona luteinizante en ratas hembras. Maeda K, Tsukamura H

Endocrinología. Febrero de 2003; 144: 594-8. Importancia del núcleo paraventricular del hipotálamo como componente de una vía neural entre el cerebro y los testículos que modula la secreción de testosterona independientemente de la hipófisis. Selvage DJ, Rivier C

Correlación inversa entre la testosterona sérica y la leptina en hombres1 Virve Luukkaa, Ullamari Pesonen, Ilpo Huhtaniemi, Aapo Lehtonen, Reijo Tilvis, Jaakko Tuomilehto, Markku Koulu y Risto Huupponen

¿Los carbohidratos de la dieta son esenciales para la nutrición humana? Eric C Westman

Ejercicio de alta intensidad y disponibilidad de glucógeno muscular en humanos. Balsom PD, Gaitanos GC, Soderlund K, Ekblom B

Metabolismo muscular durante el ejercicio prolongado en humanos: influencia de la disponibilidad de carbohidratos. McConell G, Snow RJ, Proyecto J, Hargreaves M

Metabolismo energético del músculo esquelético durante ejercicio prolongado y fatigante. Mark A. February y Jane Dancey

La dieta cetogénica, Lyle Mcdonald (P 120)

Glucogenólisis muscular durante diferentes intensidades de ejercicio de resistencia con pesas. R. A. Robergs, D. R. Pearson, D. L. Costill, W. J. Fink, D. D. Pascoe, M.A. Benedict, C. P. Lambert y J. J. Zachweija Laboratorio de rendimiento humano, Ball State University, Muncie, Indiana 47306

Cetosis post-ejercicio en ejercicio post-prandil: efecto de la ingestión de glucosa y alanina en humanos. J H. Koeslag, L.I. Levinrad, J.Dev. Lochner

Determinantes de la nutrición y el ejercicio de la síntesis de glucógeno después del ejercicio. Robergs RA.

Página de inicio y menú Bodyrecomposition - Body Recomposition 1. Recomposición corporal - Recomposición corporal 6. Equilibrio energético en el entrenamiento 2. Termodinámica y formación 7. Letina y la formación 3. Importancia de las proteínas en el entrenamiento 8. Entrenamiento y sensibilidad a la insulina 4. Requisitos glucídicos en el entrenamiento 9. Rutina de entrenamiento hipertrófico 5. Dieta Antobólica y Punto de Ajuste del Tejido Adiposo 10. Referencia