Proteínas simples: clasificación y características

"ahora está muy extendido en todas partes y en todas partes escuchamos sobre suplementos de proteínas, proteínas en polvo, barras de proteínas, bebidas proteicas, etc. Sin embargo, pocos conocen su verdadero significado.

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Por tanto, intentaré explicar qué son las proteínas no desde un punto de vista bioquímico, sino destacando su tipo de estructura y clasificación relativa.

, hormonas, transporte, almacenamiento y estructura de proteínas;

Según la forma: proteínas fibrosas o globulares;

Sobre una base química:

• proteínas simples: compuestas solo de aminoácidos
• Proteínas compuestas o conjugadas: se unen a otras moléculas (p. ej. azúcares, lípidos, ácidos nucleicos, metales, etc.).

simple: fibroso y globular. La subdivisión se basa en la naturaleza de los aminoácidos que se obtienen con la hidrólisis de proteínas, por lo que su clasificación se basa en los conceptos de solubilidad y composición química.

Las proteínas simples dan lugar a ocho grupos de subdivisiones: protaminas, histonas, albúminas, globulinas, glutelinas, prolaminas, fosfoprótidas y escleroprótidas.

principalmente y lisina. Por tanto, tienen un peso molecular bajo.

Solubles en agua, de carácter fuertemente básico, las protaminas se encuentran en la naturaleza solo en el reino animal, combinadas con ácidos nucleicos para formar nucleoprótidos (especialmente en tejidos con función reproductiva, por ejemplo en los espermatozoides de muchos peces). No se encuentran libres en la naturaleza.

Las protaminas están libres de aminoácidos azufrados, triptófano y tirosina; en cambio, son muy ricos en aminoácidos básicos (en particular arginina).

y originar cantidades menores de bases exónicas en la escisión (arginina, histidina y lisina), de las que, sin embargo, son ricas.

Al igual que las protaminas, las histonas no se encuentran libres en la naturaleza, sino que se combinan con otras sustancias para formar prótidos. Se encuentran en los glóbulos rojos, en los leucocitos, en la cabeza de los espermatozoides; La globina es importante, que constituye el grupo de proteínas de la hemoglobina.

y secreciones celulares. Algunas de sus propiedades características son: solubilidad en agua, coagulabilidad con el calor y la posibilidad de dar lugar a todos los aminoácidos por escisión (son por tanto proteínas completas de buen valor biológico). Tienen un alto contenido de leucina (alrededor del 10-14%) y ácido glutámico (7-13%); también contienen buenas cantidades de arginina (6-10%) y lisina (6-8%).

Las principales albúminas de animales son: le ovoalbúmina (o albúmina de huevo) y la albúmina de suero (o albúmina de leche). También se encuentran en muchas plantas, aunque sus propiedades no se conocen a la perfección. Una característica de la albúmina animal es tener un alto contenido de azufre, y un porcentaje considerable de aminoácidos cistina y metionina, mientras que los vegetales contienen cantidades modestas. Algunas albúminas vegetales son venenosas; este es el caso de la ricina en aceite de ricino.

diluido (NaCl) neutro. Las más comunes son: globulinas sanguíneas (α β, γ), lactoglobulina (leche), ovoglobulina (huevos), miosina y mioglobina (músculo). Las globulinas vegetales se encuentran en particular en las semillas de muchas plantas, especialmente en las aceitosas de las leguminosas; muy ricas en globulinas son las proteínas de la soja y el maní, donde forman casi todas las sustancias proteicas. Si bien las globulinas animales no tienen deficiencias importantes en aminoácidos, las del mundo vegetal son muy deficientes en metionina (como era de esperar, el aminoácido limitante de la soja y otras legumbres).

los Gluteline y el prolamina (o gliadinas) representan dos grupos de proteínas exclusivamente vegetales, típicamente asociadas. Juntos, constituyen el mayor porcentaje de la reserva de proteínas de los cereales (90-95%).

y son muy ricos en ácido glutámico, aunque están presentes en concentraciones más bajas que las prolaminas. Son insolubles en agua, en soluciones salinas y en alcohol; se coagulan con el calor y son solubles en ácidos y bases diluidos. La glutelina del trigo, denominada glutenina, forma un complejo proteico con la gliadina que constituye el gluten, esencial para la elaboración del pan y en parte para la plastificación de las harinas. En el arroz, la gluteline presente se llama orizenine.

; el zein del maíz. Son insolubles en agua y solubles en alcohol al 60-80%. No se coagulan con el calor.

Las prolaminas son ricas en ácido glutámico, que representa el 20-30% de los aminoácidos de las semillas de los cereales; también abundan la prolina y la leucina, mientras que los aminoácidos azufrados, la lisina (que no es sorprendente el aminoácido limitante típico de los cereales) y el triptófano (deficiente en maíz) son escasos. Estas deficiencias de aminoácidos son responsables de la baja eficiencia proteica de los cereales. La intolerancia congénita a la gliadina se conoce como enfermedad celíaca.

, por tanto rico en fósforo en forma de ácido ortofosfórico, unido a esterificar el grupo alcohólico de los aminoácidos (como la serina). Tienen propiedades ácidas debido a los hidrógenos del ácido fosfórico que no participa en la esterificación. Las fosfoproteínas no deben considerarse proteínas conjugadas ni confundirse con nucleoproteínas capaces de hidrólisis del ácido fosfórico.Las fosfoprótidas están presentes principalmente en proteínas de origen animal, donde hay dos representantes importantes: las caseínas de la leche y la vitelina de la yema de huevo (la vitelina es una de las sustancias fundamentales de la yema y es una proteína particularmente rica en fósforo) También recuerda la ittulina de los huevos de pescado. Los principales componentes de estas proteínas son el ácido glutámico (15-20%), la serina (que es principalmente abundante en las proteínas del huevo), la prolina (5-10%) y la lisina (5-7%). %) La cistina, en cambio, es escasa.

químico, insoluble en agua y solventes comunes, que se disuelven solo en ácidos e incluso resisten la mayoría de las enzimas proteolíticas. En virtud de su excepcional resistencia química, realizan funciones mecánicas de recubrimiento, protección y soporte, mientras que tienen poco valor nutricional. Los escleroprótidos más importantes en los organismos animales son: colágeno (constituyente fundamental del tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo), elastina (constituyente básico de las fibras elásticas de tendones y paredes de vasos) y queratinas (constituyentes de uñas, cabello y cabello, pero también de escamas, cuernos y plumas). Los escleropéptidos se componen de pocos aminoácidos: la queratina abunda en cistina (por lo tanto azufre), mientras que el colágeno es rico en glicina (25%), prolina e hidroxiprolina, y deficiente en sulfuratos, triptófano y tirosina. Glicina y la leucina abunda en elastina, mientras que la cistina es escasa. La queratina no es atacada por los jugos gástricos, por lo que la digestibilidad y la absorción intestinal son muy bajas, tiene poca importancia para la alimentación, hervir el colágeno con ácidos diluidos aumenta su digestibilidad transformándolo en gelatina.

(proteínas con lípidos)

Fosfoproteínas (contienen grupos fosfóricos)

Cromoproteínas (contienen metales, por ejemplo, clorofila que contiene Mg o hemoglobina que contiene hierro)

La descripción anterior sólo quiere explicar, aunque sea brevemente, cómo se clasifican las proteínas, para dejar claro que estas sustancias, más allá de su función atlética destinada a "construir" los músculos, son fundamentales para la vida de todos los órganos de nuestro cuerpo. , cada uno de ellos con una tarea específica.