Los aminoácidos y las proteínas son los intermediarios del paso del mundo mineral a la materia viva.
Como su nombre indica, los aminoácidos son sustancias orgánicas bifuncionales: constituidas por la función amino (-NH2) y la función carboxilo (-COOH); pueden ser α, β, γ, etc., dependiendo de la posición que ocupe el grupo amino con respecto al grupo carboxi:
Los aminoácidos biológicamente importantes son todos α-aminoácidos.
Las estructuras de las proteínas están formadas por veinte aminoácidos.
Como puede verse en las estructuras genéricas mostradas arriba, los aminoácidos tienen todos una parte común y una parte diferente que los caracteriza (representados genéricamente con R).
De los veinte aminoácidos, diecinueve son ópticamente activos (desvían el plano de la luz polarizada).
La mayoría de los aminoácidos tienen solo un grupo amino y un carboxilo, por lo que se denominan aminoácidos neutros; los que tienen un carboxilo extra se llaman aminoácidos ácidos mientras que aquellos con un grupo amino extra son aminoácidos básicos.
Los aminoácidos son sólidos cristalinos y tienen buena solubilidad en agua.
La falta de algunos aminoácidos en la dieta provoca serios cambios en el desarrollo; de hecho, el organismo humano no es capaz de sintetizar algunos aminoácidos que precisamente se denominan esenciales (deben introducirse con la dieta), mientras que por sí solo puede producir algunos aminoácidos (los no esenciales).
Una de las enfermedades por falta de aminoácidos esenciales es la conocida con el nombre de kwashiorkor (palabra que proviene de un dialecto africano que traducido significa "primero y segundo"); esta enfermedad afecta al primogénito pero después del nacimiento del segundo hijo porque el primer hijo carece de la leche materna que contiene el aporte adecuado de proteínas. Esta enfermedad, por tanto, está muy extendida entre poblaciones desnutridas y conlleva diarrea, falta de apetito que conduce a un progresivo debilitamiento del organismo.
Como ya se mencionó, los aminoácidos naturales, con la excepción de la glicina (es un a-aminoácido con un hidrógeno en lugar del grupo R y es el más pequeño de los veinte), poseen actividad óptica debido a la presencia de al menos un asimétrico. carbón. En los aminoácidos naturales, la configuración absoluta del carbono asimétrico en el que sólo están unidos los grupos amino y carboxi pertenece a la serie L;
Los D-aminoácidos nunca pasan a formar parte de la estructura de una proteína.
Recordamos que:
ADN ---- transcripción → m-ARN ---- traducción → proteína
La transcripción es capaz de codificarse como L-aminoácidos; Los D-aminoácidos pueden estar contenidos en estructuras no proteicas (p. Ej., En la pared de revestimiento de las bacterias: en las bacterias no hay "información genética para tener D-aminoácidos para una función protectora, sin embargo, hay" información genética para las enzimas que se ocupan de la pared de revestimiento bacteriana).
Volvamos a los aminoácidos: la diferente estructura del grupo R define las características individuales de cada aminoácido y hace una contribución específica a las características de las proteínas.
Por lo tanto, se pensó que dividir los aminoácidos en función de la naturaleza del grupo R:
Aminoácidos polares pero no cargados:
Glicina (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
Treoninaesencial
La treonina tiene dos centros de simetría: solo existe treonina 2S, 3R en la naturaleza.
La treonina es un aminoácido esencial (no confundir con indispensable: todos los aminoácidos son esenciales), por lo que debe tomarse con la dieta, es decir, ingiriendo alimentos que la contengan porque, como ya se mencionó, el patrimonio genético no está presente en las células de los seres humanos capaces de producir este aminoácido (esta herencia está presente en muchas plantas y mejores).
El grupo hidroxilo de serina y treonina se puede esterificar con un grupo fosforilo (obteniendo fosfoserina y fosfotreonina), este proceso se denomina fosforilación; La fosforilación se utiliza en la naturaleza para la traducción de señales entre el interior y el exterior de la célula.
Cisteína (R = HS-CH2-)
El sulfhidrilo de la cisteína es más fácilmente protonable que el hidroxilo de la serina: el azufre y el oxígeno pertenecen al sexto grupo, pero el azufre se oxida más fácilmente porque tiene dimensiones más grandes.
Tirosina [R = HO- (C6H4) -CH2-]
nótese bien
(C6H4) = anillo de benceno disustituido
Como ocurre con la serina y la treonina, el hidroxilo puede esterificarse (fosforilarse).Asparagina (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamina (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Aminoácidos no polares
tienen grupos laterales hidrofóbicos; dentro de esta clase distinguimos:
Alifáticos:
Alanina (R = CH3-)
Valina (R = (CH3) 2-CH-) esencial
Leucina (R = (CH3) 2-CH-CH2-) esencial
Isoleucina (R =
) esencial
Metionina (R = CH3-S-CH2-CH2-) esencial
Las membranas celulares están formadas por una bicapa lipídica con proteínas ancladas gracias a su carácter hidrofóbico, por lo que contienen alanina, valina, isoleucina y leucina. La metionina, por otro lado, es un aminoácido casi siempre presente en pequeñas cantidades (alrededor del 1%).
Prolina
Aromático:
Fenilalanina (R = Ph-CH2-) Ph = fenilo: benceno esencial monosustituido
Triptófano (R =
esencial
Estos dos aminoácidos, al ser aromáticos, absorben radiación casi ultravioleta (aproximadamente 300 nm); por lo tanto, es posible aprovechar la técnica de la espectrofotometría UV para determinar la concentración de una proteína conocida que contiene estos aminoácidos.
Aminoácidos cargados
A su vez se dividen en:
Los aminoácidos ácidos (que tienen residuos polares con carga negativa a pH 7) son tales porque pueden producir una carga positiva de H +:
Ácido aspártico
Ácido glutámico (R =
)
Estos aminoácidos se derivan de la asparagina y la glutamina respectivamente; los cuatro existen en la naturaleza y esto significa que c "es una información específica para cada uno de ellos, es decir c" es un triplete de bases en el ADN que codifica para cada uno de ellos.
Los aminoácidos básicos (que tienen residuos polares con una carga positiva a pH 7) son tales porque pueden aceptar una carga positiva de H +:
Lisina (R =
) esencial
Arginina (R =
)
Histidina (R =
)
Hay proteínas en las que hay derivados de aminoácidos en las cadenas laterales: por ejemplo, puede estar presente una fosfoserina (no hay información genética que codifique la fosfoserina, solo la serina); la fosfoserina es una modificación postraduccional: después de que se haya producido la síntesis de proteínas
ADN ---- transcripción → m-ARN ---- traducción → proteína
tales modificaciones postraduccionales pueden ocurrir en las cadenas laterales de la proteína.
Ver también: Proteínas, una mirada a la química
